Kollagen ist ein Eiweiß mit einem speziellem Aufbau, großem Vorkommen im Reich der Lebewesen und von großer Bedeutung für seinen Träger. Es kommt nicht in Pflanzen vor.
Heute sind 28 Kollagentypen bekannt. Sie unterscheiden sich in der Anordnung der Aminosäuren, der Länge der Ketten, dem Hydroxylierungsgrad der Prolin- und Lysinreste (hier beteiligt sich Vitamin C), dem Glykosylierungsgrad der Hydroxylysinreste, in der räumlichen Anordnung, in der posttranslationalen Modifikation, in der Anwesenheit weiterer Bestandteile und in der Lokalisierung im Gewebe. Zwischen den einzelnen tierischen Arten sind kleinere Unterschiede im Aufbau der Kollagene, deshalb ist eine Ergänzung unseres Kollagens durch andere Kollagene durchaus sinnvoll.
Wie wird Kollagen gebildet
Die Struktur bestimmt die Funktion und diese Struktur zu kennen hat für unser Leben eine praktische Bedeutung. Kollagen ist, wie alle Eiweiße, aus Aminosäuren zusammengesetzt. In der Natur kommen viel mehr Aminosäurearten vor, als die Aminosäuren in Eiweißen. Einige sind unabkömmlich, andere kann unser Körper selbst bilden, andere sind bedingt abkömmlich. Beim Aufbau der Eiweiße sind 20 beteiligt. Beim Kollagen ist das Vorkommen und die Anordnung der Aminosäuren spezifisch. Dies bedingt dann die weitere, höhere Struktur.
Das Vorkommen an sich und die Anordnung der Aminosäuren in der Grundkette ist die sogenannte Primärsturktur. Drei so gebildete, linksgedrehte Ketten (Sekundärstruktur) verbinden sich zu einer Struktur, der Triple-Helix Formel (rechtsgedreht, Tertiärstruktur). Die auf diese Weise entstandene höhere Struktur ist kein Zufall. Sie ist durch das Vorkommen und die Anordnung der Aminosäuren und deren Verbindungen untereinander vorbestimmt. Die Triple-Helix Strukturen legen sich übereinander. Dies geschieht um ein Viertel der Kettenlänge versetzt (dies erklärt die unter dem Mikroskop sichtbaren Streifen) und so bilden sich Schritt für Schritt Mikrofaser, Faser und Faserbündel (Quartiärstruktur). Aber nicht immer. Einige bleiben in der tropokolagen Struktur, andere auf dem Level feiner Fasern (z.B. Kollagen Typ II). Zwischen den einzelnen Fasern sind starke Bindungen. Schon fertiges Kollagen ist nicht wasserlöslich. Kollagen ist widerstandsfähig, dennoch haben wir das Kollagen nicht für immer. Es wird im Körper ständig erneuert. Altes zerfällt und wird durch Neues ersetzt. Ab einem bestimmten Alter (ca. 25 Jahre) verlangsamt sich die Erneuerung, das alte Kollagen wird nicht mehr ausreichend ersetzt. Dies macht sich an unsere Haut in Form von Falten, trockener Haut, hängender Haut, Verlust der Hautstraffheit, aber auch in Form dünnerer und ausfallender Haare, Krampfadern, Gelenkschmerzen, verschlechterte Heilungsprozesse, Probleme mit blutendem Zahnfleisch und weiteren Anzeichen bemerkbar.
Was können wir selbst tun
Zum Glück gibt es Möglichkeiten mit denen man den Zustand seines Kollagens verbessern kann. Einige ergeben sich aus seinem Aufbau, andere aus dem Wissen was eigentlich Kollagen zerstört. Wenn wir uns umschauen, können wir sehen, das einige Mitmenschen um einige Jahre (auch Dekaden) jünger aussehen als sie sind, aber auch einige deutlich älter. Umso mehr Sachen wir dahingehend in unserem Leben richtig machen, um so bessere Ergebnisse erzielen wir. Meist reicht eine kleinere Änderung nicht aus. So reicht es z.B. nicht, seinen Körper mit ausreichend Vitamin C zu versorgen, aber dabei die Versorgung mit den richtigen Aminosäuren zu vernachlässigen. Vitamin C allein kann uns kein Kollagen bilden. Kollagen wird hauptsächlich von Fibroblasten in der Haut, Chondroblasten im Knorpel und Osteoblasten in den Knochen gebildet. Seine Bildung beginnt in diesen Zellen, dann werden sie in einer bestimmten Phase in den Zellzwischenraum (Extrazellulärer Raum) ausgeschieden. Für Kollagen ist ein hohes Vorkommen an Aminosäuren Glycin typisch. Jede dritte Aminosäure ist ein Glycin. Als Grundbaustein der Kette ist am typischsten die Reihenfolge Glycin-Prolin-Hydroxyprolin. Des weiteren kommt Alanin sehr häufig vor. Hier ist für Kollagen Hydroxyprolin und Hydroxylisin typisch, die aus der Hydroxylierung von Prolin und Lysin mit Teilnahme von Vitamin C entstehen. Im Kollagen kommt nicht die Aminosäure Tryptofan vor.
Kollagen und Ernährung
Die einzelnen Triple-Helix-Strukturen (Tropokollagene) legen sich nebeneinander und bilden so schrittweise Mikrofaser und anschließend Faser, stabilisiert mit Hilfe von Bindungen und Beihilfe von Enzymen. Diese benötigen die Anwesenheit von Kupfer. Der tägliche Kupferbedarf ist 1-1,5 mg. Tropokollagen hat eine Länge von 280-300nm und einen Durchmesser von 1,5nm. Die Mikrofaser haben eine Stärke von ca. 75nm, Faser 1-20 Mikrometer und Faserbündel ca. 150 Mikrometer. Das Kennen dieser Zahlen hat eine praktische Bedeutung, z.B. bei der Frage der Resorption bei Kosmetikprodukten.
Kollagen bildet ungefähr 25-30% aller Proteine in unserem Organismus. Am meisten verbreitet ist Kollagen Typ I, das 80-90% des gesamten Kollagens ausmacht. Es bildet die typischen Mikrofaser, Faser und kommt in der Haut, Knochen, Sehnen, Zahnstein, Organhüllen und Adern vor. Kollagen Typ II bildet Fibrillen mit einer Länge von 20nm. Es kommt typischerweise im Knorpel vor. Kollagen Typ IV, z.B. in den Nierenglomeruli , bildet keine Faser, das Tropokollagen bleibt nicht polymerisiert.
Welches Kollagen ist das richtige
Kollagen hat ein großes Verwendungsspektrum in der Medizin, in Lebensmittel als z.B. Gelatine und Verdickungsmittel oder bei der Herstellung von Kosmetikprodukten. Es wird meist aus Rinder- und Schweinehäuten bzw. deren Knochen gewonnen. Das Kollagen höherer Wirbeltiere ist gewöhnlich mehr vernetzt und besitzt eine höhere Denaturierungstemperatur. Darüber hinaus enstehen in den Organismen dieser Tiere (in vivo) während der Alterung des Kollagens inner- und zwischenmolekulare Quervernetzungen, deren Aufgabe es ist die Stabilität der Kollagenfassern zu erhöhen. Mit wachsender Anzahl dieser Bindungen vermindert sich seine Löslichkeit. Bei der Verarbeitung des höheren Kollagens unterliegt solches einer Hydrolyse und damit entstehen verschieden lange Aminosäurensequenzen. Aber bei der Verarbeitung werden aggressive Verfahren angewendet, starke Säuren, verschiedene Zusätze und Enzyme. Was einmal Kollagen war, ist dann nur noch ein Haufen verschiedener Peptide mit schwer abschätzbaren Wirkungen. Auf der anderen Seite, durch schonende Verfahren gewonnenes lyophilisiertes Kollagen aus Fischhäuten (eine Entdeckung von großer Bedeutung) erhält seine Triple-Helix-Struktur und seine Eigenschaften. Das Verfahren Lyophilisierung bedeutet, das gewonnene Fischkollagen wird in einer Wasserlösung gefroren und anschließend erfolgt eine Sublimation. Die gewonnene Masse hat sich erneut rehydratiert. Das Kollagen der Firma Natural Collagen Inventia ist ein Hydrat, kein Hydrolyzat.
Es existiert kein pflanzliches Kollagen. Agar, auch japanische Gelatine genannt, hat seinen Namen deshalb, weil es die Konsistenz von Gelatine hat und nicht weil es Eigenschaften von Kollagen hat. Aus chemischer Sicht ist es ein Polysaccharid (Kohlenhydrat).
Bedeutung von Kollagen für die Haut
Kollagen bildet zusammen mit dem Elastin das elastische Netz der Lederhaut (Dermis). Es ist verantwortlich für die Straffheit und Elastizität der Haut. Im Unterschied zum Elastin, das sich auf das Zweifache seiner Länge dehnen kann, ist die Dehnfähigkeit von Kollagen deutlich geringer. Sie liegt bei ca. 10-12%. Dem Kollagen haben wir es zu verdanken, das wir nicht noch 3 Stunden nach dem Aufstehen die Abdrücke des Kopfkissens im Gesicht haben.
Zum Abschluss noch ein Beispiel anhand der Krankheit Ehlers-Danlos-Syndrom, welches die Bedeutung des Kollagens demonstriert. Es handelt sich dabei um eine seltene Erbkrankheit bei der die Kollagenbildung gestört ist. Die Folgen sind eine Hypermobilität und Instabilität der Gelenke, hyperelastische Haut, die durchsichtig zu sein scheint, schwache Adern, erweiterte Adern, Blutungen (nicht nur des Zahnfleisches), geschwächte Organwände, Osteoarthrose und weitere Symptome. Dieses Bild sagt mehr als Worte sagen können.